天使的坐姿仍很頎長,行動不便,而我們常見到的天使有兩類,一類是豐滿的球狀蛋白,一類是苗條的纖維蛋白,這就是蛋白質的空間結構。
蛋白質的空間結構是在二級結構基礎上進一步扭曲盤旋而形成的三級結構或四級結構。在蛋白質二級結構中,如果把形成氫鍵的兩個氨基酸作上記號,然後把蛋白質拉直呈睡姿狀,我們會發現這兩個氨基酸的距離不超過十個單位,這被稱作“短程順序”。
蛋白質空間結構的維係力更弱,主要是我們化學上所講的範德華力,疏水作用力(因兩個單位疏水而被水分子擠到一塊),也有氫鍵,但形成氫鍵的兩個單位在一級結構上相距很遠,稱為“長程順序”。長程順序是空間結構區別於二級結構的主要特點。因為蛋白質尤其是酶中含有金屬離子,所以空間結構還可以形成離子鍵。
酶和普通蛋白質的重要區別是具有活性中心。
酶是一個分子量很大,氨基酸單位數以百計的大分子,兩個一級結構完全相同的酶,我們稱之為雙胞胎天使A和B,她們像我們日常見到的雙胞胎一樣,盡管長相多麽相似,但行為總是不盡相同的。無論如何,雙胞胎天使在形成舞姿時,總有一些特定氨基酸的位置靠得很近,這些單位稱為不變單位,它們構成活性中心。
為了說明不變單位與活性中心的關係,我們動手做一個模擬實驗。假定同學A拿了兩串不成環的佛珠,一串100個珠,另一串150個珠,相當於兩條多肽鏈;同學B拿了與A完全相同的兩串佛珠。現在同學A在一串上標上數字1,2,3,。,100,在另一串上標上1′,2′,3′,。,150′;同學B如法炮製。設定5,35,55,98,1′,47′,81′,131′號佛珠為不變單位,在它們上麵各拴上一根等長的細線,把細線的另一端集結在一塊並提起佛珠,由於重力作用,不變單位會靠在一起。如果我們比較A、B倆的模型,就會發現,被選為不變單位的佛珠都靠得很近,而其他單位的位置則不那麽確定。這就是活性中心和非活性中心的差別。
科學家們也發現,活性中心又分為兩個部位,相當於天使的兩隻手臂,一隻手臂懷抱底物(反應物),稱為結合部位,另一隻手則剪斷或結起化學鍵,稱為催化部位。
酶的這些美妙的結構和功能,難道會遜色於我們想象中的天使嗎?